Сайт издательства «Медиа Сфера»
содержит материалы, предназначенные исключительно для работников здравоохранения. Закрывая это сообщение, Вы подтверждаете, что являетесь дипломированным медицинским работником или студентом медицинского образовательного учреждения.

Вход
RU
+7 (495) 482-4118
+7 (495) 482-0604
+8 800 101-59-87
  • (бесплатный номер по вопросам подписки)
    пн-пт с 10 до 18
  • Издательство «Медиа Сфера»
    а/я 54, Москва, Россия, 127238
  • info@mediasphera.ru

  • © 1998-2024
+7 (495) 482-43-29
RU
0 ₽
0 товара
Все журналы
Журнал
Год
Год
Результаты поиска: 0

Кнарян В.А.

Институт биохимии им. Г.Х. Бунятяна Национальной академии наук Республики Армения

Саруханян Ф.П.

Институт биохимии им. Г.Х. Бунятяна Национальной академии наук Республики Армения

Ca2+-регулируемые ферменты кальпаин и кальцинейрин в процессах нейродегенерации и перспективы нейропротективной фармакотерапии

Авторы:

Кнарян В.А., Саруханян Ф.П.

Подробнее об авторах

Журнал: Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2023;123(7): 32‑40

DOI: 10.17116/jnevro202312307132

Просмотров: 992

Загрузок: 2

Купить за 200₽
Связаться с автором
Оглавление

CA2+-REGULATED ENZYMES CALPAIN AND CALCINEURIN IN NEURODEGENERATIVE PROCESSES AND PROSPECTS FOR NEUROPROTECTIVE PHARMACOTHERAPY
CA2+-REGULATED ENZYMES CALPAIN AND CALCINEURIN IN NEURODEGENERATIVE PROCESSES AND PROSPECTS FOR NEUROPROTECTIVE PHARMACOTHERAPY

Как цитировать:

Кнарян В.А., Саруханян Ф.П. Ca2+-регулируемые ферменты кальпаин и кальцинейрин в процессах нейродегенерации и перспективы нейропротективной фармакотерапии. Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2023;123(7):32‑40.
Knaryan VH, Sarukhanyan FP. Ca2+-regulated enzymes calpain and calcineurin in neurodegenerative processes and prospects for neuroprotective pharmacotherapy. S.S. Korsakov Journal of Neurology and Psychiatry. 2023;123(7):32‑40. (In Russ.)
https://doi.org/10.17116/jnevro202312307132

Здоровье щитовидной железы – 2024
Перекрестки терапевтических проблем
Доказательная гастроэнтерология: pro et contra
Актуальные вопросы педиатрической практики
NN - давайте знакомится (08.04.2024)
Использование инфографики авторами научных работ
МСФ на ЯМ
Mediasphera_Net
1med.tv
Закрыть метаданные
Рекомендуем статьи по данной теме:
Це­реб­ро­ли­зин в ле­че­нии ког­ни­тив­ных на­ру­ше­ний. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(3):20-25
Воз­мож­нос­ти ре­аби­ли­та­ции па­ци­ен­тов на раз­вер­ну­той ста­дии бо­лез­ни Пар­кин­со­на. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(3):56-60
Ко­ге­рен­тность элек­тро­эн­це­фа­лог­рам­мы и пе­ри­фе­ри­чес­кие мар­ке­ры пов­реж­де­ния нер­вной тка­ни при деп­рес­сив­ных расстройствах. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(3):82-87
Вли­яние мо­тор­ных и ве­ге­та­тив­ных на­ру­ше­ний на вы­ра­жен­ность бо­ле­во­го син­дро­ма у па­ци­ен­тов с I—III ста­ди­ями бо­лез­ни Пар­кин­со­на. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(4):59-67
Ана­лиз му­та­ций в ге­не GBA у па­ци­ен­тов с бо­лез­нью Пар­кин­со­на Крас­но­яр­ско­го ре­ги­она. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(4):103-108
Ор­тос­та­ти­чес­кая ги­по­тен­зия у па­ци­ен­тов с бо­лез­нью Пар­кин­со­на. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(6):16-21
Сов­ре­мен­ные воз­мож­нос­ти ран­ней ди­аг­нос­ти­ки бо­лез­ни Альцгей­ме­ра у па­ци­ен­тов с пер­вич­ной от­кры­то­уголь­ной гла­уко­мой. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2023;(6):121-128
Сов­ре­мен­ные дос­ти­же­ния в ди­аг­нос­ти­ке и ле­че­нии гла­уко­мы. Вес­тник оф­таль­мо­ло­гии. 2023;(3):96-106
Аб­до­ми­наль­ная боль у па­ци­ен­тов с бо­лез­нью Пар­кин­со­на. Рос­сий­ский жур­нал бо­ли. 2023;(2):12-21

Кальций (Ca2+) и Ca2+-регулируемые ферменты кальпаин и кальцинейрин являются ключевыми молекулами сигнальных механизмов в нейронах и обеспечивают нормальное течение внутриклеточных нейрохимических и нейрофизиологических процессов. Нарушение баланса и повышение внутриклеточного уровня Ca2+ коррелирует с активацией кальпаина и кальцинейрина. Инактивация эндогенных ингибиторов и/или отсутствие экзогенных фармакологических ингибиторов этих ферментов создают условия, при которых стимулируются внутриклеточные механизмы, губительные для нейронов. Взаимосвязанные процессы дисбаланса Ca2+, дерегуляции кальпаина и кальцинейрина имеют непосредственное отношение к развитию внутриклеточных патофизиологических реакций, приводящих к гибели отдельных популяций нейронов при нейродегенеративных заболеваниях, таких как болезни Альцгеймера и Паркинсона. В обзоре представлены характеристики кальпаина и кальцинейрина, их взаимосвязанная роль в процессах нейродегенерации. Данные эффективного воздействия экзогенных ингибиторов (in vivo, in vitro) указывают на перспективность фармакологической регуляции кальпаина и кальцинейрина в целях нейропротекции.

Ключевые слова:

кальпаин
кальцинейрин
нейродегенерация
болезнь Альцгеймера
болезнь Паркинсона

Авторы:

Кнарян В.А.

Институт биохимии им. Г.Х. Бунятяна Национальной академии наук Республики Армения

Саруханян Ф.П.

Институт биохимии им. Г.Х. Бунятяна Национальной академии наук Республики Армения

Дата поступления:

18.07.2022

Дата принятия в печать:

18.07.2022

Список литературы:

  1. Guroff G. A neutral calcium-activated proteinase from the soluble fraction of rat brain. J Biol Chem. 1964;239(1):149-155.  https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)51762-2
  2. Ono Y, Sorimachi H. Calpains: an elaborate proteolytic system. Biochem Biophys Acta. 2012;1824(1):224-236.  https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.08.005
  3. Ono Y, Saido TC, Sorimachi H. Calpain research for drug discovery: challenges and potential. Nat Rev Drug Discov. 2016;15(12):854-876.  https://doi.org/10.1038/nrd.2016.212
  4. Baudry M. Calpain-1 and Calpain-2 in the Brain: Dr. Jekill and Mr Hyde? Curr Neuropharmacol. 2019;17(9):823-829.  https://doi.org/10.2174/1570159X17666190228112451
  5. Bevers MB, Neumar RW. Mechanistic role of calpains in postischemic neurodegeneration. J Cereb Blood Flow Metab. 2008;28(4):655-673.  https://doi.org/10.1038/sj.jcbfm.9600595
  6. Schoch KM, Evans HN, Brelsfoard JM, et al. Calpastatin overexpression limits calpain-mediated proteolysis and behavioral deficits following traumatic brain injury. Exp Neurol. 2012;236(2):371-382.  https://doi.org/10.1016/j.expneurol.2012.04.022
  7. Curcio M, Salazar IL, Mele M, et al. Calpains and neuronal damage in the ischemic brain: The swiss knife in synaptic injury. Prog Neurobiol. 2016;143:1-35.  https://doi.org/10.1016/j.pneurobio.2016.06.001
  8. Ray SK, Hogan EL, Banik NL. Calpain in the pathopysiology of spinal cord injury: neuroprotection with calpain inhibitors. Brain Res Brain Res Rev. 2003;42(2):169-185.  https://doi.org/10.1016/s0165-0173(03)00152-8
  9. Samantaray S, Sribnick EA, Das A, et al. Melatonin attenuates calpain upregulation, axonal damage, and neuronal death in spinal cord injury. J Pineal Res. 2008;44(4):348-357.  https://doi.org/10.1111/j.1600-079X.2007.00534.x
  10. Ferreira A. Calpain dysregulation in Alzheimer’s disease. ISRN Biochem. 2012;728571. https://doi.org/10.5402/2012/728571
  11. Vosler PS, Brennan CS, Chen J. Calpain-mediated signaling mechanisms in neuronal injury and neurodegeneration. Mol Neurobiol. 2008;38(1):78-100.  https://doi.org/10.1007/s12035-008-8036-x
  12. Rao MV, Campbell J, Palaniappan A, et al. Calpastatin inhibits motor neuron death and increases survival of hSOD1(G93A) mice. J Neurochem. 2016;137(2):253-265.  https://doi.org/10.1111/jnc.13536
  13. Schaecher KE, Shields DC, Banik NL. Mechanism of myelin breakdown in experimental demyelination: a putative role for calpain. Neurochem Res. 2001;26(6):731-737.  https://doi.org/10.1023/a:1010903823668
  14. Stifanese R, Averna M, De Tullio R, et al. Role of calpain-1 in the early phase of experimental ALS. Arch Biochem Biophys. 2014;562:1-8.  https://doi.org/10.1016/j.abb.2014.08.006
  15. Hoffmann DB, Williams SK, Bojcevski J, et al. Calcium influx and calpain activation mediate preclinical retinal neurodegeneration in autoimmune optic neuritis. Neuropathol Exp Neurol. 2013;72(8):745-757.  https://doi.org/10.1097/NEN.0b013e31829c7370
  16. Liu K, Lyu L, Chin D, et al. Altered ubiquitin causes perturbed calcium homeostasis, hyperactivation of calpain, dysregulated differentiation, and cataract. Proc Natl Acad Sci USA. 2015;112(4):1071-1076. https://doi.org/10.1073/pnas.1404059112
  17. Weber JJ, Anger SC, Pereira Sena P, et al. Calpains as novel players in the molecular pathogenesis of spinocerebellar ataxia type 17. Cell Mol Life Sci. 2022;79(5):262.  https://doi.org/10.1007/s00018-022-04274-6
  18. De Tullio R, Averna M, Pedrazzi M, et al. Differential regulation of the calpain-calpastatin complex by the L-domain of calpastatin. Biochim Biophys Acta. 2014;1843(11):2583-2591. https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2014.07.002
  19. Chan L, Mattson MP. Caspase and calpain substrates: Roles in synaptic plasticity and cell death. J Neurosci Res. 1999;58(1):167-190.  https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10491581/
  20. Bluhm A, Schrempel S, von Hörsten S, et al. Proteolytic α-synuclein cleavage in health and disease. Int J Mol Sci. 2021;22(11):5450. https://doi.org/10.3390/ijms22115450
  21. Yan XX, Jeromin A, Jeromin A. Spectrin breakdown products (SBDPs) as potential biomarkers for neurodegenerative diseases. Curr Transl Geriatr Exp Gerontol Rep. 2012;1(2):85-93.  https://doi.org/10.1007/s13670-012-0009-2
  22. Kong LH, Gu XM, Wu F, et al. CaMKII inhibition mitigates ischemia/reperfusion-elicited calpain activation and the damage to membrane skeleton proteins in isolated rat hearts. Biochem Biophys Res Commun. 2017;491(3):687-692.  https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2017.07.128
  23. Saatman KE, Creed J, Raghupathi R. Calpain as a therapeutic target in traumatic brain injury. Neurotherapeutics. 2010;7(1):31-42.  https://doi.org/10.1016/j.nurt.2009.11.002
  24. Getz GS. Calpain inhibition as a potential treatment of Alzheimer’s disease. Am J Pathol. 2012;181(2):388-391.  https://doi.org/10.1016/j.ajpath.2012.04.027
  25. Zhang JN, Koch JC. Collapsin response mediator protein-2 plays a major protective role in acute axonal degeneration. Neural Regen Res. 2017;12(5):692-695.  https://doi.org/10.4103/1673-5374.206631
  26. Keane PC, Kurzawa M, Blain PG, Morris CM. Mitochondrial dysfunction in Parkinson’s disease. Parkinsons Dis. 2011:716871. https://doi.org/10.4061/2011/716871
  27. Knaryan VH, Samantaray S, Park S, et al. SNJ-1945, a calpain inhibitor, protects SH-SY5Y cells against MPP(+) and rotenone. J Neurochem. 2014;130(2):280-290.  https://doi.org/10.1111/jnc.12629
  28. Samantaray S, Knaryan VH, Guyton MK, et al. The parkinsonian neurotoxin rotenone activates calpain and caspase-3 leading to motoneuron degeneration in spinal cord of Lewis rats. Neuroscience. 2007;146(2):741-755.  https://doi.org/10.1016/j.neuroscience.2007.01.056
  29. Samantaray S, Knaryan VH, Le Gal C, et al. Calpain inhibition protected spinal cord motoneurons against 1-methyl-4-phenylpyridinium ion and rotenone. Neuroscience. 2011;192:263-274.  https://doi.org/10.1016/j.neuroscience.2011.06.007
  30. Samantaray S, Knaryan VH, Shields DC, Banik NL. Critical role of calpain in spinal cord degeneration in Parkinson’s disease. J Neurochem. 2013;127(6):880-890.  https://doi.org/10.1111/jnc.12374
  31. Samantaray S, Knaryan VH, Shields DC, et al. Inhibition of calpain activation protects MPTP-induced nigral and spinal cord neurodegeneration, reduces inflammation, and improves gait dynamics in mice. Mol Neurobiol. 2015;52(2):1054-1066. https://doi.org/10.1007/s12035-015-9255-6
  32. Jin N, Yin X, Gu J, et al. Truncation and activation of dual specificity tyrosine phosphorylation-regulated kinase 1A by Calpain I: A molecular mechanism linked to tau pathology in Alzheimer disease. J Biol Chem. 2015;290(24):15219-15237. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.645507
  33. Mahaman YAR, Huang F, Kessete Afewerky H, et al. Med Involvement of calpain in the neuropathogenesis of Alzheimer’s disease. Res Rev. 2019;39(2):608-630.  https://doi.org/10.1002/med.21534
  34. Dufty BM, Warner LR, Hou ST, et al. Calpain-cleavage of alpha-synuclein: connecting proteolytic processing to disease-linked aggregation. Am J Pathol. 2007;170(5):1725-1738. https://doi.org/10.2353/ajpath.2007.061232
  35. Mishizen-Eberz AJ, Norris EH, Giasson BI, et al. Cleavage of alpha-synuclein by calpain: potential role in degradation of fibrillized and nitrated species of alpha-synuclein. Biochemistry. 2005;44(21):7818-7829. https://doi.org/10.1021/bi047846q
  36. Shams R, Banik NL, Hague A. Calpain in the cleavage of alpha-synuclein and the pathogenesis of Parkinson’s disease. Prog Mol Biol Transl Sci. 2019;167:107-124.  https://doi.org/10.1016/bs.pmbts.2019.06.007
  37. Gao A, McCoy HM, Zaman V, et al. Calpain activation and progression of inflammatory cycles in Parkinson’s disease. Front Biosci (Landmark Ed). 2022;27(1):020.  https://doi.org/10.31083/j.fbl2701020
  38. Schultz B, Taday J, Menezes L, et al. Calpain-mediated alterations in astrocytes before and during amyloid chaos in Alzheimer’s disease. J Alzheimers Dis. 2021;84(4):1415-1430. https://doi.org/10.3233/JAD-215182
  39. Kaufmann SH, Desnoyers S, Ottaviano Y, et al. Specific proteolytic cleavage of poly(ADP-ribose) polymerase: an early marker of chemotherapy-induced apoptosis. Cancer Res. 1993;53(17):3976-3985. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8358726/
  40. Enari M, Sakahira H, Yokoyama H, et al. A caspase-activated DNase that degrades DNA during apoptosis, and its inhibitor ICAD. Nature. 1998;391(6662):43-50.  https://doi.org/10.1038/34112
  41. Wang KK, Posmantur R, Nadimpalli R, et al. Caspase-mediated fragmentation of calpain inhibitor protein calpastatin during apoptosis. Arch Biochem Biophys. 1998;356(2):187-196.  https://doi.org/10.1006/abbi.1998.0748
  42. Esteves AR, Arduino DM, Swerdlow RH, et al. Dysfunctional mitochondria uphold calpain activation: contribution to Parkinson’s disease pathology. Neurol Dis. 2010;37(3):723-730.  https://doi.org/10.1016/j.nbd.2009.12.011
  43. Dókus LE, Yousef M, Banoczi Z. Modulators of calpain activity: inhibitors and activators as potential drugs. Expert Opin Drug Discov. 2020;15(4):471-486.  https://doi.org/10.1080/17460441.2020.1722638
  44. Khan H, Garg N, Singh TG, et al. Calpain inhibitors as potential therapeutic modulators in neurodegenerative diseases. Neurochem Res. 2022;47(5):1125-1149. https://doi.org/10.1007/s11064-021-03521-9
  45. Melloni E, Salamino F, Sparatore B. The calpain-calpastatin system in mammalian cells: properties and possible functions. Biochimie. 1992;74(3):217-223.  https://doi.org/10.1016/0300-9084(92)90120-4
  46. Rao MV, Mohan PS, Peterhoff CM, et al. Marked calpastatin depletion (CAST) in Alzheimer’s disease accelerates cytoskeleton disruption and neurodegeneration: neuroprotection by CAST expression. J Neurosci. 2008;28:12241-12254. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.4119-08.2008
  47. Fà M, Zhang H, Staniszewski A, et al. Novel Selective Calpain 1 Inhibitors as Potential Therapeutics in Alzheimer’s Disease. J Alzheimers Dis. 2016;49(3):707-721.  https://doi.org/10.3233/JAD-150618
  48. Crocker SJ, Smith PD, Jackson-Lewis V, et al. Inhibition of calpains prevents neuronal and behavioral deficits in an MPTP mouse model of Parkinson’s disease. J Neurosci. 2003;23(10):4081-4091. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.23-10-04081.2003
  49. Donkor IO. An update on the therapeutic potential of calpain inhibitors: a patent review. Expert Opin Ther Pat. 2020;30(9):659-675.  https://doi.org/10.1080/13543776.2020.1797678
  50. Haque A, Samantaray S, Knaryan VH, et al. Calpain mediated expansion of CD4+ cytotoxic T cells in rodent models of Parkinson’s disease. Exp Neurol. 2020;330:113315. https://doi.org/10.1016/j.expneurol.2020.113315
  51. Samantaray S, Knaryan VH, M Del Re A, et al. Cell-permeable calpain inhibitor SJA6017 provides functional protection to spinal motoneurons exposed to MPP. Neurotox Res. 2020;38(3):640-649.  https://doi.org/10.1007/s12640-020-00264-3
  52. Polli JW, Billingsley ML, Kincaid RL. Expression of the calmodulin dependent protein phosphatase, calcineurin, in rat brain: developmental patterns and the role of nigrostriatal innervation. Brain Res Dev Brain Res. 1991;63:105-119.  https://doi.org/10.1016/0165-3806(91)90071-p
  53. Klee CB, Ren H, Wang X. Regulation of the calmodulin-stimulated protein phosphatase, calcineurin. J Biol Chem. 1998;273(22):13367-13370. https://doi.org/10.1074/jbc.273.22.13367
  54. Creamer TP. Calcineurin. Cell Commun Signal. 2020;18(1):137.  https://doi.org/10.1186/s12964-020-00636-4
  55. Yang SA, Klee C. Study of calcineurin structure by limited proteolysis. Methods Mol Biol. 2002;172:317-334.  https://doi.org/10.1385/1-59259-183-3:317
  56. Wu HY, Tomizawa K, Oda Y, et al. Critical role of calpain-mediated cleavage of calcineurin in excitotoxic neurodegeneration. J Biol Chem. 2004;279(6):4929-4940. https://doi.org/10.1074/jbc.M309767200
  57. Shibasaki F, Price ER, Milan D, McKeon F. Role of kinases and the phosphatase calcineurin in the nuclear shuttling of transcription factor NF-AT4. Nature. 1996;382(6589):370-373.  https://doi.org/10.1038/382370a0
  58. Hogan PG, Li H. Calcineurin. Curr Biol. 2005;15(12):442-443.  https://doi.org/10.1016/j.cub.2005.06.006
  59. Yakel JL. Calcineurin regulation of synaptic function: from ion channels to transmitter release and gene transcription. TiPS. 1997;18:124-134.  https://doi.org/10.1016/s0165-6147(97)01046-8
  60. Weitlauf C, Winder D. Calcineurin, synaptic plasticity, and memory. Scientific World Journal. 2001;1:530-533.  https://doi.org/10.1100/tsw.2001.259
  61. Mehta S, Aye-Han NN, Ganesan A, et al. Calmodulin-controlled spatial decoding of oscillatory Ca2+ signals by calcineurin. Elife. 2014;3:e03765. https://doi.org/10.7554/eLife.03765
  62. Hens JJ, De Wit M, Ghijsen WE, et al. Role of calcineurin in Ca2+-induced release of catecholamines and neuropeptides. J Neurochem. 1998;71(5):1978-1986. https://doi.org/10.1046/j.1471-4159.1998.71051978.x
  63. Waalas SI, Hemmings HC, Jr, Greengard P, Nairn AC. Beyond the dopamine receptor: regulation and roles of serine/threonine protein phosphatases. Fronties Neuroanatomy. 2011;5:1-17.  https://doi.org/10.3389/fnana.2011.00050
  64. Genazzani AA, Carafoli E, Guerini D. Calcineurin controls inositol 1,4,5-trisphosphate type 1 receptor expression in neurons. Proc Natl Acad Sci USA. 1999;96(10):5797-5801. https://doi.org/10.1073/pnas.96.10.5797
  65. Graef IA, Mermelstein PG, Stankunas K, et al. L-type calcium channels and GSK-3 regulate the activity of NF-ATc4 in hippocampal neurons. Nature. 1999;401(6754):703-708.  https://doi.org/10.1038/44378
  66. Groth RD, Dunbar RL, Mermelstein PG. Calcineurin regulation of neuronal plasticity. Biochem Biophys Res Commun. 2003;311:1159-1171. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2003.09.002
  67. Slemmon JR, Feng B, Erhardt JA. Small proteins that modulate calmodulin-dependent signal transduction: effects of PEP-19, neuromodulin, and neurogranin on enzyme activation and cellular homeostasis. Mol Neurobiol. 2000;22(1-3):99-113.  https://doi.org/10.1385/MN:22:1-3:099
  68. Masaki T, Shimada M. Decoding the phosphatase code: regulation of cell proliferation by calcineurin. Int J Mol Sci. 2022;23(3):1122. https://doi.org/10.3390/ijms23031122
  69. Reese LC, Taglialatela G. A role for calcineurin in Alzheimer’s disease. Curr Neuropharmacol. 2011;9(4):685-692.  https://doi.org/10.2174/157015911798376316
  70. Mao Z, Wiedmann M. Calcineurin enhances MEF2 DNA binding activity in calcium-dependent survival of cerebellar granule neurons. J Biol Chem. 1999;274(43):31102-31107. https://doi.org/10.1074/jbc.274.43.31102
  71. Morioka M, Hamada J, Ushio Y, Miyamoto E. Potential role of calcineurin for brain ischemia and traumatic injury. Prog Neurobiol. 1999;58(1):1-30.  https://doi.org/10.1016/s0301-0082(98)00073-2
  72. Rusmini P, Cortese K, Crippa V, et al. Trehalose induces autophagy via lysosomal-mediated TFEB activation in models of motoneuron degeneration. Autophagy. 2019;15(4):631-651.  https://doi.org/10.1080/15548627.2018.1535292
  73. Aufschnaiter A, Kohler V, Büttner S. Taking out the garbage: cathepsin D and calcineurin in neurodegeneration. Neural Regen Res. 2017;12(11):1776-1779. https://doi.org/10.4103/1673-5374.219031
  74. Popugaeva E, Pchitskaya E, Bezprozvanny I. Dysregulation of neuronal calcium homeostasis in Alzheimer’s disease — A therapeutic opportunity? Biochem Biophys Res Commun. 2017;483(4):998-1004. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2016.09.053
  75. O’Day DH. Calmodulin binding proteins and Alzheimer’s disease: biomarkers, regulatory enzymes and receptors that are regulated by calmodulin. Int J Mol Sci. 2020;21(19):7344. https://doi.org/10.3390/ijms21197344
  76. Goto S, Matsukado Y, Mihara Y, et al. Calcineurin in human brain and its relation to extrapyramidal system. Immunohistochemical study on postmortem human brains. Acta Neuropathol. 1986;72(2):150-156.  https://doi.org/10.1007/BF00685977
  77. Vargas KJ, Schrod N, Davis T, et al. Synucleins have multiple effects on presynaptic architecture. Cell Rep. 2017;18(1):161-173.  https://doi.org/10.1016/j.celrep.2016.12.023
  78. Luo J, Sun L, Lin X, et al. A calcineurin- and NFAT-dependent pathway is involved in α-synuclein-induced degeneration of midbrain dopaminergic neurons. Hum Mol Genet. 2014;23(24):6567-6574. https://doi.org/10.1093/hmg/ddu377
  79. Serfling E, Berberich-Siebelt F, Chuvpilo S, et al. The role of NF-AT transcription factors in Tcell activation and differentiation. Biochim Biophys Acta. 2000;1498(1):1-18.  https://doi.org/10.1016/s0167-4889(00)00082-3
  80. Goto S, Matsukado Y, Mihara Y, et al. The distribution of calcineurin in rat brain by light and electron microscopic immunohistochemistry and enzyme-immunoassay. Brain Res. 1986;397(1):161-172.  https://doi.org/10.1016/0006-8993(86)91381-8
  81. Nagamoto-Combs K, Combs CK. Microglial phenotype is regulated by activity of the transcription factor, NFAT (nuclear factor of activated T cells). J Neurosci. 2010;30(28):9641-9646. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.0828-10.2010
  82. Shiratori M, Tozaki-Saitoh H, Yoshitake M, et al. P2X7 receptor activation induces CXCL2 production in microglia through NFAT and PKC/MAPK pathways. J Neurochem. 2010;114(3):810-819.  https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2010.06809.x
  83. Rojanathammanee L, Puig KL, Combs CK. Pomegranate polyphenols and extract inhibit nuclear factor of activated T-cell activity and microglial activation in vitro and in a transgenic mouse model of Alzheimer disease. J Nutr. 2013;143(5):597-605.  https://doi.org/10.3945/jn.112.169516
  84. Furman JL, Norris CM. Calcineurin and glial signaling: neuroinflammation and beyond. J Neuroinflammation. 2014;11:158.  https://doi.org/10.1186/s12974-014-0158-7
  85. Abdul HM, Sama MA, Furman JL, et al. Cognitive decline in Alzheimer’s disease is associated with selective changes in calcineurin/NFAT signaling. J Neurosci. 2009;29(41):12957-12969. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.1064-09.2009
  86. Pleiss MM, Sompol P, Kraner SD, et al. Calcineurin proteolysis in astrocytes: Implications for impaired synaptic function. Biochim Biophys Acta. 2016;1862(9):1521-1532. https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2016.05.007
  87. Norris CM. Calcineurin: directing the damage in Alzheimer disease: An Editorial for ‘Neuronal calcineurin transcriptional targets parallel changes observed in Alzheimer disease brain’ on page 24. J Neurochem. 2018;147(1):8-11.  https://doi.org/10.1111/jnc.14475
  88. Fernandez AM, Fernandez S, Carrero P, et al. Calcineurin in reactive astrocytes plays a key role in the interplay between proinflammatory and anti-inflammatory signals. J Neurosci. 2007;27(33):8745-8756. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.1002-07.2007
  89. Liu JO. Endogenous protein inhibitors of calcineurin. Biochem Biophys Res Commun. 2003;311(4):1103-1109. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2003.10.020
  90. Burbulla LF, Song P, Mazzulli JR, et al. Dopamine oxidation mediates mitochondrial and lysosomal dysfunction in Parkinson’s disease. Science. 2017;357(6357):1255-1261. https://doi.org/10.1126/science.aam9080
  91. Stallings NR, O’Neal MA, Hu J, et al. Pin1 mediates Aβ42-induced dendritic spine loss. Sci Signal. 2018;11(522):eaap8734. https://doi.org/10.1126/scisignal.aap8734
  92. Watabe M, Nakaki T. Rotenone induces apoptosis via activation of bad in human dopaminergic SH-SY5Y cells. J Pharmacol Exp Ther. 2004;311(3):948-953.  https://doi.org/10.1124/jpet.104.071381
  93. Park J, Lee DG, Kim B, et al. Iron overload triggers mitochondrial fragmentation via calcineurin-sensitive signals in HT-22 hippocampal neuron cells. Toxicology. 2015;337:39-46.  https://doi.org/10.1016/j.tox.2015.08.009
  94. Manocha GD, Floden AM, Puig KL, et al. Defining the contribution of neuroinflammation to Parkinson’s disease in humanized immune system mice. Mol Neurodegener. 2017;12(1):17.  https://doi.org/10.1186/s13024-017-0158-z
  95. Барсегян К.С., Бархударян Н.А., Галоян А.А. Исследование воздействия нативных и синтетических коронаросуживающих пептидных факторов на активность кальцинейрина. Нейрохимия. 1992;11(2):141-149.  https://arar.sci.am/publication/290184
  96. Barkhudaryan N, Gambarov S, Gyulbayazyan T, Nahapetyan K. LVV-hemorphin-4 modulates Ca2+/calmodulin-dependent pathways in the immune system by the same mechanism as in the brain. J Mol Neurosci. 2002;18(3):203-210.  https://doi.org/10.1385/JMN:18:3:203
  97. Bezprozvanny I. Calcium hypothesis of neurodegeneration — An update. Biochem Biophys Res Commun. 2019;520(4):667-669.  https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2019.10.016
  98. Lee DG, Park J, Lee HS, et al. Iron overload-induced calcium signals modulate mitochondrial fragmentation in HT-22 hippocampal neuron cells. Toxicology. 2016;365:17-24.  https://doi.org/10.1016/j.tox.2016.07.022
  99. Kim MJ, Jo DG, Hong GS, et al. Calpain-dependent cleavage of cain/cabin1 activates calcineurin to mediate calcium-triggered cell death. Proc Natl Acad Sci USA. 2002;99(15):9870-9875. https://doi.org/10.1073/pnas.152336999
  100. Abdul HM, Baig I, Harry Levine 3rd, et al. Proteolysis of calcineurin is increased in human hippocampus during mild cognitive impairment and is stimulated by oligomeric Abeta in primary cell culture. Aging Cell. 2011;10(1):103-113.  https://doi.org/10.1111/j.1474-9726.2010.00645.x

Закрыть метаданные

Связаться с автором
Email
Сообщение

Подтверждение e-mail

На test@yandex.ru отправлено письмо со ссылкой для подтверждения e-mail. Перейдите по ссылке из письма, чтобы завершить регистрацию на сайте.

Подтверждение e-mail

Обратная связь
Если у вас возникли вопросы, жалобы или предложения, — воспользуйтесь формой обратной связи.
Email
Сообщение
Подать заявку

Вы можете стать автором одного из наших журналов, отправьте заявку и мы рассмотрим ее в течении дня.

Имя
Телефон
E-mail
Сообщение
Вход
Регистрация
E-mail
Пароль
Забыли пароль?

Войдите на сайт, используя вашу учетную запись в одном из сервисов

Восстановление пароля
E-mail
Войти
Зарегистрироваться


Мы используем файлы cооkies для улучшения работы сайта. Оставаясь на нашем сайте, вы соглашаетесь с условиями использования файлов cооkies. Чтобы ознакомиться с нашими Положениями о конфиденциальности и об использовании файлов cookie, нажмите здесь.