Патогенетические основы развития атрофии зрительного нерва при токсическом поражении метанолом

Закрыть метаданные

Рекомендуем статьи по данной теме:

Сравнительное исследование влияния блокаторов калиевых каналов на электрофизиологические параметры предсердия и легочных вен при гипоксии и закислении. Кардиологический вестник. 2023;(1):31-37

Цитотоксическая активность феназиновых соединений Pseudomonas chlororaphis subsp. aurantiaca в отношении культуры клеток HeLa. Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2023;(4):3-9

Уровень маркеров апоптоза тромбоцитов при антикоагулянтной терапии на фоне инфекции COVID-19. Кардиология и сердечно-сосудистая хирургия. 2024;(2):194-203

Атрофия зрительного нерва — это патоморфологическое последствие заболеваний периферического нейрона зрительного пути в виде атрофии нервных волокон различной степени выраженности. Токсическое действие метанола главным образом связано с муравьиной кислотой и формальдегидом, которые подавляют систему цитохрома, ингибируют окислительное фосфорилирование и тем самым вызывают дефицит аденозинтрифосфорной кислоты, дефициту которой особенно подвержены ткани мозга и сетчатка. На фоне накопления формиата происходит нарушение тканевого дыхания, что приводит к выраженной тканевой гипоксии. Вследствие такого метаболизма метанола формируется метаболический ацидоз. Развитие тканевой гипоксии происходит уже в первые часы в результате воздействия муравьиной кислоты на цепь дыхательных ферментов на уровне цитохромоксидазы. Гипоксия и, как следствие, снижение энергетического обеспечения приводят к нарушению биологического окисления и развитию апоптоза в волокнах зрительного нерва. Понимание процесса развития атрофии зрительного нерва на патогенетическом уровне при метил-алкогольной интоксикации позволит вовремя поставить правильный диагноз и назначить своевременное лечение.

Ключевые слова:

атрофия зрительного нерва

формальдегид

муравьиная кислота

гипоксия

апоптоз

дыхательная цепь

метанол

Авторы:

Самойлов А.Н.

ФГБОУ ВО «Казанский государственный медицинский университет» Минздрава России

ORCID: 0000-0003-0863-7762

Бариева А.М.

ФГБОУ ВО «Казанский государственный медицинский университет» Минздрава России

ORCID: 0000-0001-9009-1273

Кузнецова А.А.

ФГБОУ ВО «Казанский государственный медицинский университет» Минздрава России

ORCID: 0009-0005-9560-8223

Дата поступления:

30.05.2022

Дата принятия в печать:

29.08.2022

Список литературы:

Шпак Н.И., Дмитриева М.О., Федорова Л.И. Клиника и лечение атрофии зрительного нерва: Методическое письмо. Одесса. 1971.
Тахчиди Х.П., Гаврилова Н.А., Гаджиева Н.С. Справочник врача-офтальмолога. М.: ГЭОТАР-Медиа; 2021.
Егиазарова А.Г., Шурыгина И.П. Дифференциально-диагностический подход в оценке характера течения частичной атрофии зрительного нерва. Точка зрения. Восток-Запад. 2021;(3):64-65. https://doi.org/10.25276/2410-1257-2021-3-64-65
Кишкун А.А. Руководство по лабораторным методам диагностики. М.: ГЭОТАР-Медиа; 2009.
Кишкун А.А. Диагностика неотложных состояний: руководство для специалистов клинико-диагностической лаборатории и врачей-клиницистов. М.: ГЭОТАР-Медиа; 2019.
Tulpule K, Dringen R. Formaldehyde in brain: an overlooked player in neurodegeneration? J Neurochem. 2013;127(1):7-21. https://doi.org/10.1111/jnc.12356
Metz B, Kersten G.F, Hoogerhout P, et al. Identification of formaldehyde-induced modifications in proteins: reactions with model peptides. J Biol Chem. 2004;279:6235-6243.
Zhao Y, Wei L, Tagmount A, Loguinov A, Sobh A, Hubbard A, McHale CM, Chang CJ, Vulpe CD, Zhang L. Applying genome-wide CRISPR to identify known and novel genes and pathways that modulate formaldehyde toxicity. Chemosphere. 2020;269:128701. https://doi.org/10.1016/j.chemosphere.2020.128701
Tang XQ, Ren YN, Zhou CF, et al. Hydrogen sulfideprevents formaldehyde-induced neurotoxicity to PC12 cells by attenuation of mitochondrial dysfunction and pro-apoptotic potential. Neurochem Int. 2012;61(1):16-24. https://doi.org/10.1016/j.neuint.2012.04.011
He RQ, Lu J, Miao JY. Formaldehyde stress. Sci China Life Sci. 2010;53(12): 13999. https://doi.org/10.1007/s11427-010-4112-3
Pauwels PJ, Opperdoes FR, Trouet A. Effects of antimycin, glucose deprivation, and serum on cultures of neurons, astrocytes, and neuroblastoma cells. J Neurochem. 1985;44(1):143-148. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.1985.tb07123.x
Scheiber IF, Dringen R. Copper accelerates glycolytic flux in cultured astrocytes. Neurochem Res. 2011;36(5):894-903. https://doi.org/10.1007/s11064-011-0419-0
Nicholls P. Formate as an inhibitor of cytochrome c oxidase. Biochem Biophys Res Commun. 1975;67(2):610-616. https://doi.org/10.1016/0006-291x(75)90856-6
Kapur BM, Baber M. FASD: folic acid and formic acid — an unholy alliance in the alcohol abusing mother. Biochem Cell Biol. 2018;96(2):189-197. https://doi.org/10.1139/bcb-2017-0079
Букаев О.Н., Сайгина О.А., Малкина Н.В., Юматова Е.В., Слугина О.В. Динамика острых отравлений метанолом и особенности оказания экстренной медицинской помощи в Республике Мордовия. Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований. 2019;10(2): 278-282.
Jacobsen D, McMartin KE. Methanol and ethylene glycol poisonings. Mechanism of toxicity, clinical course, diagnosis and treatment. Med Toxicol. 1986;5(1):309-334. https://doi.org/10.1007/BF03259846
Johlin FC, Fortman CS, Nghiem DD, Tephly TR. Studies on the role of folic acid and folate-dependent enzymes in humamethanol poisoning. Mol Pharmacol. 1987;31(5):557-561.
Walling C. Fenton’s reagent revisited. Acc Chem Res. 1975;8(4):125-131. https://doi.org/10.1021/ar50088a003
Nicholls P. The effect of formate on cytochrome aa3 and on electron transport in the intact respiratory chain. Biochim Biophys Acta Bioenerg. 1976; 430(1):13-29. https://doi.org/10.1016/0005-2728(76)90218-8
Лужников Е.А. Медицинская токсикология: национальное руководство. М.: ГЭОТАР-Медиа; 2012.
Alexander AK. Cytochrome c oxidase: Intermediates of the catalytic cycle and their energy-coupled interconversion. FEBS Lett. 2012;9(5):630-639. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2011.08.037
Robinson BH. Human cytochrome oxidase deficiency. Pediatr Res. 2000; 48(5):581-585. https://doi.org/10.1203/00006450-200011000-00004
Capaldi RA. Structure and function of cytochrome c oxidase. Ann Rev Biochem. 1992;59:569-596. https://doi.org/10.1146/annurev.bi.59.070190.003033
Arnold S. Cytochrome c Oxidase and Its Role in Neurodegeneration and Neuroprotection. Adv Exp Med Biol. 2012;748:305-339. https://doi.org/10.1007/978-1-4614-3573-0_13
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. 3-е изд., перераб. и доп. М.: Медицина; 1998;248-253.
Kraut JA, Madias NE. Metabolic acidosis: pathophysiology, diagnosis and management. Nat Rev Nephrol. 2010;6(5):274-285. https://doi.org/10.1038/nrneph.2010.33
Beal MF, Hyman BT, Koroshetz W. Do defects in mitochondrial energy metabolism underlie the pathology of neurodegenerative disease? Trends Neurosci. 1993;169(4):125-131. https://doi.org/10.1016/0166-2236(93)90117-5
Дудел Дж., Рюэгг И., Шмидт Р., Яниг В. Физиология человека: В 4-х т. Т. 1. М.: Мир; 1985.
Bellingham AJ, Detter JC, Lenfant CJ. Regulatory mechanisms of hemoglobin oxygen affinity in acidosis and alkalosis. Clin Invest. 1971;50:700-706. https://doi.org/10.1172/JCI106540
Halperin FA, Cheema-Dhadli S, Chen CB, Halperin M. Alkali therapy extends the period of survival during hypoxia: studies in rats. Am J Physiol. 1996;271(2 Pt 2):R381-7. https://doi.org/10.1152/ajpregu.1996.271.2.R381
Lowry OH. Energy metabolism in brain and its control. In: Brain work: the coupling of function, metabolism, and blood flow in the brain — proceedings of the Alfred Benzon symposium VII. Copenhagen; 1975;48-64.
Siddiqui MF, Pinti P, Lloyd-Fox S, Jones EJH, Brigadoi S, Collins-Jones L, Tachtsidis I, Johnson MH, Elwell CE. Regional Haemodynamic and Metabolic Coupling in Infants. Front Hum Neurosci. 2022;4(15):780076. https://doi.org/10.3389/fnhum.2021.780076
Arnold S, Kadenbach B. Cell respiration is controlled by ATP, an allosteric inhibitor of cytochrome c oxidase. Eur J Biochem. 1997;249(1):350-354. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00350.x
Murphy MP, Brand MD. Variable stoichiometry of proton pumping by the mitochondrial respiratory chain. Nature. 1987;329(6135):170-172. https://doi.org/10.1038/329170a0
Horvat S, Beyer C, Arnold S. Effect of hypoxia on the transcription pattern of subunit isoforms and the kinetics of cytochrome c oxidase in cortical astrocytes and cerebellar neurons. J Neurochem. 2006;99(3):937-951. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2006.04134.x
Boyalla SS, Victor MB, Roemgens A, Beyer C, Arnold S. Gender- and brain region-specific role of cytochrome c oxidase in 1-methyl-4-phenylpyridinium-mediated astrocyte vulnerability. J Neurosci. 2011;89(12):2068-2082. https://doi.org/10.1002/jnr.22669
Misiak M, Beyer C, Arnold S. Gender-specific role of mitochondria in the vulnerability of 6-hydroxydopamine-treated mesencephalic neurons. Biochim Biophys Acta. 2010;1797(6-7):1178-1188. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2010.04.009
Singh S, Misiak M, Beyer C, Arnold S. Cytochrome C oxidase isoform IV-2 is involved in 3-nitropropionic acid-induced toxicity in striatal astrocytes. Glia. 2009;57(14):1480-1491. https://doi.org/10.1002/glia.20864
Lyamina NP, Piljavsky BG. The interval hypoxia training for the treatment of cardiac rhythm disorders in patients with neurocirculatory dystonia. Hypoxia Med J. 1995;1:18-19.
Boveris A, Chance B. The mitochondrial generation of hydrogen peroxide. General properties and effect of hyperbaric oxygen. Biochem J. 1973;134(3): 707-716. https://doi.org/10.1042/bj1340707

Закрыть метаданные